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ご参考まで． 重複ご容赦
-----Original Message-----
From: katsuki [mailto:katsuki@***.***]
Sent: Friday, October 10, 2003 4:11 PM
To: seminar@***.***
Subject: [seminar:00016] 第12回待兼山コロキウム 高城史子氏 「タンパク質
フォールディングにおけるシャペロニンの閉じ込め効果」
2003年度第12回 待兼山コロキウム
題目：「タンパク質フォールディングにおけるシャペロニンの閉じ込め効果」
名前： 高城史子氏
所属： 阪大サイバー
日時： 2003年10月16日(木) 15時00分?
場所： 大阪大学サイバーメディアセンター
豊中教育研究棟７階会議室
(会場地図 http://www.osaka-u.ac.jp/jp/about/map/toyonaka.html
の13-2番の建物です)
概要：
シャペロニン GroEL/ES は，その内部の空間に変性したタンパク質を取り込み，
タンパク質の構造形成を促進させることが知られている．
GroEL/ES については，X線による構造や，基質タンパク質，ATP との結合サイク
ル等，
詳細に調べられている．しかし，基質タンパク質の構造形成を助ける機構につい
ては，
ミスフォールドした基質と結合して凝集を防ぐ，いわゆる "Anfinsen cage モデ
ル"や，
ATPやGroESとの結合時のGroELの構造変化によって基質を "ほどく" とする
"iterative annealing モデル" などが提案されているが，未だ解明されていな
い．
本研究では，このシャペロニンによる閉じ込め効果に着目し，シャペロニンを
模した円筒形のケージ内でのタンパク質の構造形成の分子動力学シミュレーショ
ンを
行なった．様々なトポロジーの 8個のタンパク質について計算を行ない，
ケージへの閉じ込めによる系の平衡状態，及び動力学の変化と，
そのケージサイズ L 依存性を調べた．その結果，ケージサイズ L を小さく
していくにつれ，フォールディング転移温度が上昇すること，及びこの転移温度
の
変化は L のおよそ 3乗に反比例することがわかった．閉じ込めによる転移温度
の
上昇は最大 60℃程度と見積もられる．また，タンパク質によりフォールディン
グ速度が
最適となる L が存在し，フォールディング速度は最大で約10倍ほどにもなる
という結果が得られた．このフォールディングの加速は，トポロジーが複雑な
タンパク質ほど顕著であった．
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セミナー係 勝木 厚成
大阪大学大学院理学研究科物理学専攻菊池研究室
居室：サイバーメディアセンター・大規模計算科学研究部門
H.P.:http://www.cp.cmc.osaka-u.ac.jp/ja-index.html
TEL:06-6850-6842
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